소포체
소포체 (ER)는 세포질 전체에 뻗어있는 막 모양의 섬모 (평평한 주머니)의 시스템입니다. 종종 세포의 총 막의 절반 이상을 구성합니다. 이 구조는 19 세기 후반에 처음 발견되었는데, 스테인드 세포에 대한 연구에서 일부 유형의 광범위한 세포질 구조의 존재가 나타난 후 위 세포질이라고 불렀습니다. 전자 현미경은 1940 년대에 현재의 이름이 주어 졌을 때이 소기관의 형태에 대한 연구를 가능하게했다.
소포체는 2 개의 기능적으로 구별되는 형태, 평활 소포체 (SER) 및 거친 소포체 (RER)로 분류 될 수있다. 둘 사이의 형태 학적 차이는 RER의 외부 표면에 부착 된 리보솜 (ribosomes)이라 불리는 단백질 합성 입자의 존재이다.
부드러운 소포체
미세한 관형 막 소포의 메쉬 워크 인 SER의 기능은 세포마다 상당히 다르다. 중요한 역할 중 하나는 인지질과 콜레스테롤의 합성인데, 이는 혈장과 내부 막의 주요 구성 요소입니다. 인지질은 지방산, 글리세롤 포스페이트 및 기타 작은 수용성 분자로부터 활성 부위가 시토 졸을 향하게하여 ER 막에 결합 된 효소에 의해 형성된다. 일부 인지질은 ER 막에 남아 있으며, 막 내의 특정 효소에 의해 촉매 작용을하면 이중층의 세포질 측면에서 형성되어 있던 곳에서 세포 외 또는 내부로 "플립"할 수 있습니다. 이 프로세스는 ER 멤브레인의 대칭 적 성장을 보장합니다. 다른 인지질은 특별한 인지질 전달 단백질에 의해 세포질을 통해 세포막 및 미토콘드리아와 같은 다른 막 구조로 전달된다.
간 세포에서 SER은 대사 과정에 의해 생성 된 다양한 화합물의 해독에 특화되어 있습니다. 간 SER에는 시토크롬 P450이라는 수많은 효소가 포함되어 있으며, 발암 물질 및 기타 유기 분자의 분해를 촉진합니다. 부신과 생식선의 세포에서 콜레스테롤은 스테로이드 호르몬으로의 전환의 한 단계에서 SER에서 변형됩니다. 마지막으로, sarcoplasmic reticulum으로 알려진 근육 세포의 SER은 세포질에서 칼슘 이온을 격리시킵니다. 근육이 신경 자극에 의해 유발되면 칼슘 이온이 방출되어 근육 수축을 일으 킵니다.
거친 소포체
RER은 일반적으로 일련의 연결된 평평한 주머니입니다. 그것은 단백질과 당 단백질의 합성과 수출에서 중심적인 역할을하며 이러한 기능에 특화된 분비 세포에서 가장 잘 연구됩니다. 인체의 많은 분비 세포에는 알부민과 같은 혈청 단백질을 분비하는 간 세포, 인슐린과 같은 펩타이드 호르몬을 분비하는 내분비 세포, 타액선 및 소화 효소를 분비하는 췌장 세포, 우유 단백질을 분비하는 유선 세포, 콜라겐을 분비하는 연골 세포가 포함됩니다. 프로테오글리칸.
리보솜은 아미노산에서 단백질을 합성하는 입자입니다. 이들은 4 개의 RNA 분자로 구성되며 40 ~ 80 개의 단백질이 크고 작은 소단위로 조립됩니다. 리보솜은 세포의 세포질에 존재하지 않거나 (즉, 막에 결합되지 않음) RER에 결합되어있다. 리소좀 효소, ER, 골지 및 세포막으로 향하는 단백질, 및 세포로부터 분비되는 단백질은 막-결합 리보솜에서 합성 된 것들 중 하나이다. 유리 리보솜에 제작 된 단백질은 세포질에 남아있는 단백질과 외막의 내부 표면에 결합 된 단백질뿐만 아니라 핵, 미토콘드리아, 엽록체, 퍼 옥소 좀 및 기타 소기관에 통합되는 단백질입니다. 단백질의 특별한 특징은 세포 내부 또는 외부의 특정 목적지로 운송하기 위해 이들을 표시합니다. 1971 년 독일 태생의 세포 및 분자 생물학자인 귄터 블로 벨 (Günter Blobel)과 아르헨티나 태생의 세포 생물 학자 데이비드 사바티니 (David Sabatini)는 단백질의 아미노-말단 부분 (분자의 첫 부분)이 "신호 서열"로 작용할 수 있다고 제안했다. 그들은 그러한 신호 서열이 성장하는 단백질을 ER 막에 부착하는 것을 촉진하고 단백질을 막으로 또는 막을 통해 ER 루멘 (내부)으로 유도 할 것이라고 제안했다.
신호 가설은 많은 실험적 증거에 의해 입증되었습니다. 메신저 RNA 분자로 암호화 된 특정 단백질에 대한 청사진의 번역은 유리 리보솜에서 시작됩니다. 아미노-말단 말단에 신호 서열을 갖는 성장하는 단백질이 리보솜으로부터 나오면, 서열은 신호 인식 입자 (SRP)로 알려진 6 개의 단백질 및 하나의 RNA 분자의 복합체에 결합한다. SRP는 또한 단백질의 추가 형성을 정지시키기 위해 리보솜에 결합한다. ER의 막은 SRP- 리보솜 복합체를 RER 막에 결합시키는 수용체 부위를 함유한다. 결합시, SRP가 복합체 및 신호 서열로부터 분리되고, 트랜스로 콘 (translocon)이라 불리는 채널을 통해 막을 통해 ER 루멘으로 스레딩되는 초기 단백질의 나머지 부분으로부터 분리되어 번역이 재개된다. 이 시점에서 단백질은 시토 졸에서 영구적으로 분리됩니다. 대부분의 경우, 신호 서열은 ER 막의 내강 표면에서 나타날 때 신호 펩 티다 제라 불리는 효소에 의해 단백질로부터 절단된다. 또한, 당화로 알려진 공정에서, 올리고당 (복합 당) 사슬이 종종 단백질에 첨가되어 당 단백질을 형성한다. ER 내강 내에서 단백질은 특징적인 3 차원 형태로 접 힙니다.
루멘 내에서, 세포로부터 분비 될 단백질은 ER의 전이 부분, 즉 리보솜이 거의없는 영역으로 확산된다. 거기서 분자는 작은 막-결합 수송 소포로 포장되는데, 이는 소포체 막으로부터 분리되어 세포질을 통해 표적 막, 일반적으로 골지 복합체로 이동한다. 거기에서 수송 소포 막은 골지 막과 융합하고 소포의 내용물은 골지의 내강으로 전달됩니다. 이것은 모든 소포 발아 및 융합 과정과 마찬가지로 막의 측면을 보존합니다. 즉, 막의 세포질 표면은 항상 바깥 쪽을 향하고 관강 내용물은 항상 세포질로부터 격리된다.
RER상에서 만들어진 특정 비 분비 단백질은 세포의 막 시스템의 일부로 남아있다. 이들 막 단백질은 신호 서열 이외에 지질-가용성 아미노산으로 구성된 하나 이상의 앵커 영역을 갖는다. 아미노산은 단백질을 ER 막의 인지질 이중층에 고정시킴으로써 단백질을 ER 루멘으로 완전히 통과시키는 것을 방지한다.
