아미노산 화합물

표준 아미노산

표준 (또는 공통) 아미노산을 분류하는 가장 유용한 방식 중 하나는 R 기 (예를 들어, 측쇄)의 극성 (즉, 전하의 분포)에 기초한다.

그룹 I: 비극성 아미노산

그룹 I 아미노산은 글리신, 알라닌, 발린, 류신, 이소류신, 프롤린, 페닐알라닌, 메티오닌 및 트립토판이다. 이들 아미노산의 R 기는 지방족 또는 방향족기를 갖는다. 이것은 그것들을 소수성으로 만듭니다 (“물 공포증”). 수용액에서, 구형 단백질은 단백질 내부에 이들 소수성 측쇄를 묻히기 위해 3 차원 형태로 접힐 것이다. 그룹 I 아미노산의 화학 구조는 다음과 같습니다.

이소류신은 류신의 이성질체이며, 2 개의 키랄 탄소 원자를 함유한다. 프롤린은 유리 α- 아미노 및 유리 α- 카르복실기를 둘 다 갖지 않는다는 점에서 표준 아미노산 중에서 독특하다. 대신, 프롤린의 질소 원자가 2 개의 탄소 원자에 연결되어 있기 때문에 그의 측쇄는시 클릭 구조를 형성한다. 엄밀히 말하면 프롤린은 아미노산이 아니라 α- 이미 노산이라는 것을 의미합니다. 페닐알라닌은 이름에서 알 수 있듯이 알라닌에 부착 된 페닐기로 구성됩니다. 메티오닌은 황 원자를 갖는 두 아미노산 중 하나입니다. 메티오닌은 거의 항상 시작 아미노산이기 때문에 단백질 생합성 (번역)에서 중심적인 역할을합니다. 메티오닌은 또한 대사를위한 메틸기를 제공한다. 트립토판은 알라 닐 측쇄에 부착 된 인돌 고리를 함유한다.

그룹 II: 극성의 하전되지 않은 아미노산

그룹 II 아미노산은 세린, 시스테인, 트레오닌, 티로신, 아스파라긴 및 글루타민입니다. 이 그룹의 측쇄는 다양한 작용 그룹을 갖는다. 그러나, 물 및 다른 분자에 수소 결합 할 수있는 전자 쌍을 갖는 하나 이상의 원자 (질소, 산소 또는 황)를 대부분 갖는다. 그룹 II 아미노산의 화학 구조는 다음과 같습니다.

세린 및 트레오닌의 2 개의 아미노산은 지방족 하이드 록실 그룹 (즉, -OH로 표시되는 수소 원자에 결합 된 산소 원자)을 함유한다. 티로신은 방향족 고리에 하이드 록실 그룹을 가지고있어이를 페놀 유도체로 만듭니다. 이들 3 개의 아미노산에서 하이드 록실 그룹은 중요한 유형의 번역 후 변형에 영향을 받는다: 인산화 (아래 비표준 아미노산 참조). 메티오닌과 마찬가지로 시스테인은 황 원자를 포함합니다. 그러나 메티오닌의 황 원자와 달리 시스테인의 황은 화학적으로 매우 반응성이 있습니다 (시스테인 산화 참조). 아스파라거스에서 먼저 분리 된 아스파라긴과 글루타민은 모두 아미드 R기를 포함합니다. 카르보닐기는 수소 결합 수용체로서 기능 할 수 있고, 아미노기 (NH ₂)는 수소 결합 공여체로서 기능 할 수있다.

그룹 III: 산성 아미노산

이 군에서 2 개의 아미노산은 아스파르트 산 및 글루탐산이다. 각각의 측쇄에는 카르 복실 산이있어 산성 (양성자-공여) 특성을 제공한다. 생리적 pH의 수용액에서, 이들 아미노산상의 3 개의 작용기가 모두 이온화 될 것이고, 따라서 전체 전하가 -1이된다. 이온 형태에서 아미노산을 아스 파르 테이트 및 글루타메이트라고합니다. III 족 아미노산의 화학 구조는

아스 파르 테이트 및 글루타메이트의 측쇄는 이온 결합 ("염 브릿지")을 형성 할 수 있고, 수소 결합 수용체로서 기능 할 수도있다. 구조적 또는 기능적 목적을 위해 금속 이온 ("금속 단백질")에 결합하는 많은 단백질은 아스파 테이트 또는 글루타메이트 측쇄 또는 둘 다를 함유하는 금속-결합 부위를 보유한다. 유리 글루타메이트 및 글루타민은 아미노산 대사에서 중심적인 역할을한다. 글루타메이트는 중추 신경계에서 가장 풍부한 흥분성 신경 전달 물질이다.